et al., 1994]. Каталітичний домен складається з двох основних ділянок - "верхнього", представленого п'ятьма структурами, та "нижнього", що містить три ланцюги, а між ними знаходиться ряд зв'язуючих поліпептидних петель. "Верхня" частина домена відділена від "нижньої" частини глибокою щілиною, в якій розташований активний центр ферменту: три залишку гістидину в положеннях 197, 201, 207, які пов'язують атом цинку, і залишок глутамінової кислоти 198, який бере участь у каталізі. Крім того, у "верхньому" домені знаходиться додатковий атом цинку і два атоми кальцію, які виконують структурну функцію. Рентгеноструктурне дослідження повної молекули ММП-1 показало, що С-домен ферменту складається з чотирьох закручених антипаралельних структур, які стабілізовані іоном кальцію, в результаті чого формується "пропелерна" структура. N-кінцевий каталітичний домен, з'єднаний з С- доменом за допомогою зв'язуючої ділянки, що багата проліном. Ця ділянка забезпечує, мабуть, рухливість структури ММП-1 в розчині [Li, Brick, 1995].

1.2. Регуляція активності металопротеїназ

Для прояви своєї протеолітичної дії всі ММП потребують активації. Активація МТ-ММП відбувається в результаті розщеплення фурином певної ділянки, що з'єднує пропептидний та каталітичний домени (таким чином внутрішньоклітинно активуються ММП-11 та ММП-14). При фізіологічних та патологічних станах на експресію ММП впливають: активність генів, наявність активаторів та інгібіторів в навколишньому середовищі. Аналіз промоторів генів показав, що регулювати експресію генів можуть глюкокортикоїди, естрогени, прогестерон та ін. [Соловьева,  2000]. В клітині їх активність регулюється на різних рівнях, включаючи транскрипцію, активацію білка і взаємодіє з ендогеними інгібіторами, такими як тканинні інгібітори матриксних протеїназ (ТІМП). На той час між собою представники сімейства ММП відрізняються способом активації проферментів і особливостями взаємодії з ендогенними інгібіторами. Встановлено, що активація ММП здійснюється двома шляхами.