вона розщеплює моноцитарний хемотаксичний білок-3, що призводить до зменшення запалення і забезпечує вазоконстрикцію [Соловьева, 1998].

1.2.3. Стромелізини

Третю родину ММП представляють стромелізин-1 (ММP-3) и стромелізин - 2 (ММP-10).

Mатриксна металопротеїназа-3, яку також називають стромелізином-1, каталізує деградацію багатьох компонентів сполучної тканини, включаючи протеоглікани, лінк-білок, колагени II, IV, IX і XI типу, ламінін і фібронектин. Mатриксна металопротеїназа-3 може також впливати на деградацію екстрацелюлярного матриксу через активацію проколагенази-1. Продукується багатьма клітинами і виступає фізіологічним регулятором активності багатьох ферментів [Cunnane, 1999;  Dreier, 2001].

Активність MMП-3 інгібується TIMП, який взаємодіє з активною MMП-3 в стехіометричному співвідношенні 1:1. Вважають, що рівновага між MMП-3 і TIMП - визначальний чинник у руйнуванні міжклітинного матриксу. Активність MMП-3 також може інгібуватися альфа-2-макроглобуліном. Вважають, що MMП-3 відіграє важливу роль в природних процесах тканинного ремоделювання та в патологічних процесах (остеоартритах і ревматоїдних артритах).

Mатриксна металопротеїназа-10 (також відома як стромелізин-2 і транзін-2) експресується остеокластами, клітинами пухлин голови, шиї і легенів людини. Активна MMП-10 здатна розщеплювати декілька білків, що беруть участь в загоєнні ран: колагенів  III і IV типів, желатини, нідогену, ламінину-1, еластину і протеогліканів. Активний фермент також активує про-MMП-1, -7, -8 і -9 [Hiller, 2000; Hirsch, 1999].

Mатриксна металопротеїназа-7 - одна з найменших за розміром