митохондриальный изофермент (мАСТ), на всех поддерживающих средах движущийся к катоду, и растворимый в цитозоле изофермент ACT (цАСТ), мигрирующий к аноду. цАСТ состоит из двух идентичных субъединиц; это димер с молекулярной массой 93 кДа. мАСТ - тоже димер с молекулярной массой 91 кДа. Выделение изоферментов выявило существование нескольких изоформ со сходной кинетикой, но выраженными иммунологическими различиями. Изоферменты ACT имеют некоторое различие кинетических характеристик: оптимум действия мАСТ более низкий, чем цАСТ.[11]

2.2 Аланинаминотрансфераза (АЛТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ; глутамат-пируваттрансаминаза; GPT, L-аланин: 2-оксоглутаратаминотрансаминаза, КФ 2.6.1.2) катализирует реакцию переаминирования между L-аланином и α-кетоглутаратом[7]: 

(1.2)

АЛТ - вторая активная аминотрансфераза, выделенная из тканей человека. АЛТ присутствует во многих органах: печени, почках, скелетных мышцах, миокарде, поджелудочной железе. Невысокая активность АЛТ отмечена и в сыворотке крови здоровых людей. Как и ACT, АЛТ присутствует в клетках в форме двух изоферментов - цитозольного и митохондриального, но последний нестабилен, содержание его в клетке низкое. [7]

Повышение активности аминотрансфераз отмечено при ряде патологических процессов, в которые вовлечена печень. Активность ACT и АЛТ повышена при остром панкреатите, холецистите, паразитарных заболеваниях, псориазе, ожогах, применении пропионлактона как противовирусного средства, перегрузке организма железом, гепатобилиарной патологии.  Увеличение активности аминотрансфераз можно отметить и у здоровых людей при диете, богатой белком или содержащей 25—30% сахарозы, а также у доноров.