ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1. Ферменты
Ферменты – это специфические высокоэффективные биологические катализаторы, синтезируемые живыми клетками. Их еще называют энзимы от греческого «en zyme» – «в дрожжах». Именно в дрожжах они были впервые обнаружены. В живом организме ферменты играют чрезвычайно важную роль, так как они участвуют во всех химических процессах, протекающих как в отдельной клетке, так и в организме в целом. Почти все они функционируют внутри тех клеток, в которых синтезируются, за исключением ферментов органов пищеварения и отдельных энзимов плазмы крови. Ферменты представляют собой белки с молекулярными массами от 9 до 1 000 кДа. Они могут быть построены из одной или нескольких полипептидных цепей, имеют, как правило, глобулярную трехмерную конформацию и состоят из одной или нескольких субъединиц.[1]
В состав ферментов входят и небелковые компоненты, получившие название кофакторов. Это ионы металлов Ca2+, Zn2+, Fe2+, Mg2+, Mn2+, Cu2+. В состав ферментов также входят небольшие органические молекулы, производные витаминов (НАД, НАДН, ФАД, ФМН, перидоксальфосфат и т. п.), их называют коферментами.
Взаимодействие кофермента с белковым ферментом (апоферментом) отличается высокой специфичностью. Кофакторы участвуют в стабилизации третичной и четвертичной структуры ферментов, связывании их с субстратом и непосредственно в ферментативном катализе. Коферменты участвуют в катализе, осуществляя, например, перенос электронов, ионов водорода, СО2 и ряда химических групп (амино-, ацильных и т. п.).
Ферменты являются высокоэффективными катализаторами, они способны увеличивать скорость химической реакции в миллионы и миллиарды раз. Без участия ферментов химические реакции в живом организме протекают настолько медленно, что практически не оказывают влияния на его метаболизм.
Некоторые ферменты существуют в виде нескольких изоформ (изоферментов). Изоферменты – это ферменты из одного источника, катализирующие одну и ту же реакцию, но несколько отличающиеся по своему аминокислотному составу, вследствие чего они могут иметь различный молекулярный вес и электрофоретическую подвижность, а также отличаться по своим иммунологическим и биохимическим характеристикам. В связи с этим они могут иметь различный рН-оптимум, отличаться по стабильности, способам регуляции и т. д. В настоящее время известно около 100 ферментов, имеющих изоформы.[3]