ТІМП-2, який активний щодо всіх ММП, з високою специфічністю,  інгібує ММП-2.

ТІМП-3 інгібує переважно ММП-1, -2, -3, -9. На відміну від ТІМП-1 і ТІМП-2, які існують в розчинній формі і можуть надавати свою дію не тільки в місці секреції, але і в більш віддалених зонах, ТІМП-3 володіє високою афінністю до компонентів матриксу і проявляє інгібуючу активність в місцях зв'язування з ними.

ТІМП-4, як і інші ТІМП, інгібує всі ММП, але більшою мірою желатиназу  А (ММП-2), зв'язуючись з С-термінальним відділом її активної та латентної форми [Verstappen, Von den Hoff, 2006].

За результатами дослідження останніх років, ТІМП є багатофункціональними протеїнами, які здатні надавати ефекти,  безпосередньо не пов'язані з інгібуванням протеолітичної активності ММП. Зокрема, було показано, що ТІМП-1 накопичується в ядрі фібробластів (максимально в S-фазу циклу) і бере участь в процесах клітинного росту. Встановлено, що ТІМП-3 індукує апоптоз пухлинних клітин, можливо через вплив на рецептори фактора некрозу пухлини та рецептори інтерлейкіну-6. У ряді досліджень було продемонстровано здатність ТІМП-1 пригнічувати апоптоз В-клітин, викликаний СD95-залежним і незалежним шляхом. Недавні дослідження показали, проте, що TІМП можуть самостійно стимулювати швидке зростання пухлинних клітин і неоангіогенез [Zheng, Zhu et al., 2002; Hu, Li et al.,  2004]. Так, високий рівень мРНК ТІМП-1, в порівнянні з немалігнізованою тканиною встановлений в тканині колоректальної карциноми [Pesta, Holubec et al., 2005]; у тканині крупноклітинної  карциноми легенів [Gouyer, Conti et al.,  2005] у тканині карциноми сечового міхура [Durkan, Nutt et al., 2001]; у злоякісних пухлинах яєчників [Hu, Li et al.,  2004]; у гліобластомах мозку [Nakada, Kita et al., 2001]. Таким чином, ТІМП є важливими регуляторами різних клітинних процесів [