Участь ММП в пухлинній трансформації, а також в процесах інвазії та метастазування доведено in vitro і in vivo. Металопротеїнази беруть участь в процесах канцерогенезу, впливаючи на шляхи передачі сигналу в клітині, основні компоненти ММ, на міжклітинні взаємодії, а також продукуючи різні біологічно - активні молекули [Хасигов, 2000].

З  інтенсивністю  зростання  і  розміром  пухлини  позитивно корелюють: експресія  ММП-2 карциноми нирки [Kamiya, Kishimoto et al., 2003], експресія ММП- 2 і ММП- 9 карцином молочної залози [Fan, Wei et al., 2003], підвищення кількості мРНК ММП-2 гепатоцелюлярних карцином [Altadill, Rodriguez et al., 2009], експресія ММП-9 карцином шлунку [Zhang, Li et al., 2003], збільшення активності MMП-2, MMП-9 і TІМП-1 карциноми сечового міхура [Durkan, Nutt et al., 2001], MMП-2, MT1-MMП і кількості мРНК TIMП-2  тімоми - карциноми щитовидної залози [Wang, Ueda et al., 2006].

У деяких дослідженнях було встановлено збільшення активності металопротеїназ і їх інгібіторів по мірі прогресії пухлини. Так, було показано, що високі активності ММП-2 і ММП-9 аденокарцином яєчника [Brun, Cortez et al., 2012], ММП-2 гепатоцелюлярних карцином [Altadill, Rodriguez et al., 2009], ММП-1 і ММП- 9 великоклітинної карциноми легенів [Gouyer, Conti et al.,  2005], MMП-2  і  MT1 - MMП тімоми - карциноми щитовидної залози [Wang, Ueda et al., 2006], ММП-9 карцином шлунку [Zhang, Li et al., 2003], ММП-1 карциноми сечового міхура [Durkan, Nutt et al., 2001], ММП-9 карцином яєчників [Hu, Li et al., 2004], ММП-9, ММП-2 карциноми [Nezza, Misajon et al., 2002] та ММП-26 аденокарцином ендометрія, МТ1-ММП інвазивної форми карциноми молочної залози [Vinothini, Aravindraja et al., 2011] позитивно корелювали з клінічними стадіями (прогресією) пухлини. Встановлена негативна кореляція між експресією ТІМП- 1 карциноми шлунку [Zhang, Li et al., 2003] і ТІМП-2 тімоми із стадією розвитку пухлини [Wang, Ueda et al., 2006].