Woessner, Nagase, 2000] Синтез ММП-1 стимулюється різними агентами:  цитокінами, цАМФ та ефіром форбола. Інгибіторами ММП-1 є ТІМП-1, ТІМП-2 та а-2-макроглобулін. Активність ММП-1 визначають при ревматоїдному артриті, остеоартриті, інвазії пухлини, запальних захворюваннях кишковика, атеросклерозі [Pardo , Selman, 2005].   

ММП-2 експресується в мезенхімальних клітинах, головним чином, у фібробластах в період розвитку та регенерації тканини, а синтезується нейтрофілами, макрофагами та моноцитами. Разом з MMP-9 вона бере участь у деградації колагену IV типу, головного компоненту базальних мембран і желатину (денатурованого колагену). MMП-2 може також руйнувати інші типи коллагенів (V, VII і X), еластин і фибронектин. Вона приймає участь в процесінгу багатьох інших молекул, які модулюють їх функції різними способами [Kwan, Schulze et al., 2004]. Встановлено, що активність ММП-2 знижується у присутності прогестерону (в експерименті in vitro) за рахунок інгібування процесингу про-ММП-2. В клітинах карциноми ендометрія рівень мРНК MМП-2 збільшується у присутності чинника росту гепатоцитів. Процесинг про-ММП-2 в пухлинах головного мозку позитивно корелює з рівнями МТ1-ММП і МТ2-ММП (мембранними матриксними металопротеїназами 1 і 2 типу), що свідчить про участь цих двох протеїназ мембранного типу в каскадній активації пухлинноасоційованного ферменту ММП-2 [Nakada, Kita et al., 2001]. В експерименті in vitro було встановлено, що МТ1-ММП грає ключову роль в активації про-ММП-2 в інвазивній формі меланоми  і позитивно корелює з метастатичним потенціалом пухлинних клітин, а активність ферменту в інвазивних формах тимоми зростає в 10,0 разів в порівнянні з неінвазивними формами [Takahashi, Tateyama et al., 2003]. Так, високий рівень ММП-2, в порівнянні з немалігнізованною тканиною, виявлений: у карциномі сечового міхуру, у карциномі молочної залози, особливо з метастазами в лімфатичні вузли [Fan, Wei et al., 2003]; у первинних злоякісних пухлинах яєчників [Brun